Глутамин

[Л-глутамат: амонијак лигаза (формирање АДП)], ензим класе лигазе, катализирајући у присуству. јона двовалентних метала, укључивање НХ 3 у орг. Једињење

ХООЦЦХ 2 ЦХ 2 ЦХ (НХ 2 ) ЦООХ + НХ 3 + АТП

Х 2 НЦОЦХ 2 ЦХ 2 ЦХ (НХ 2 ) ЦООХ + АДП + Х 3 СВ 4 , где је АТП-аденозин трифосфат, АДП-аденозин дифосфат. Састоји се од 4, 8 или 12 идентичних подјединица са молом. м. 42-65 хиљада, налази се у два слоја. Оптимум. каталитички. активност у присуству. Мг 2+

на пХ 7-8, али са Мн 2 + -У пХ 5-6. Активни центар садржи остатке хистидина и цистеина; инхибирати активно место Л-метионин-С-сулфоксима и н-хлоромерцубензоичне киселине. Аллостериц. инхибитори (спушта брзина ензимске п-тион без интеракције са активним центрима) -тситозинтри- анд аденозин монофосфат (АМП), триптофан, глицин. Аллостериц. активатори - неке кето киселине. г. се налази у свим организмима. У листићним ћелијама постоје два облика (изоензими). Један од њих је у хлоропласту, други је у цитоплазми. Бактерија породица Ентеробацтериацеае и Рхизобиацеае у медијуму са вишком НХ 3

инактивирани ензим (аденилинг) р. + АТП -> Г. ~ АМП + ПП, где је ПП пирофосфорни катион. Аденилни остатак у Г. ~ АМП је повезан са ОХ групом остатка тирозина. Однос између АМП и Г. мацроергиц. Смањење нивоа НХ

3

у медијуму узрокује мртвљенилацију и активацију Г.Г. - АМП + Х 3 СВ 4 -> АДП + Т. Два п-тион каталитичку улогу ензима глутамин синтетазе-аденилилтрансферасе. У бактерија и плаво-зелених алги Д., очигледно, такође учествује у регулацији синтезе више ензима, у Вол. Х. нитрогеназе (види. азотофиксације).

Лит. Кретовицх ВЛ и азот метаболизам у биљкама, М., 1972; Молекуларни механизми асимилације азота биљака, М., 1983, стр. 198-234; Дарров Р. А., у књизи. : Глутамине: метаболизам, ензимологија и регулација, Н. И. - [а. око.], 1980, стр. 139-66.

А. В. Пушкин. Хемијска енциклопедија. - М .: Совјетска енциклопедија. Ед. И. Л. Кнуниантс. 1988.